La transferrina è la proteina plasmatica responsabile del trasporto del Fe3+ dal sito di assorbimento a quello di utilizzo. Le interazioni della transferrina apo- e olo-transferrina con Al3+ sono state studiate mediante dicroismo circolare (CD), spettrometria UV-visibile e fluorescenza. Il legame di Al3+ con entrambi i siti di legame degli ioni metallici dell'apo-transferrina è stato confermato da studi di fluorescenza. Non è stata osservata alcuna interazione di Al3+ con l'olo-transferrina, indicando che Al3+ non può spostare Fe3+ nelle condizioni sperimentali impiegate. Dopo l'interazione dell'Al3+ con l'apo-transferrina è stato osservato un aumento della fluorescenza del triptofano (lambda max a 330 nm) per eccitazione a 280 o 295 nm. Non si è verificato alcuno spostamento della lunghezza d'onda della banda di fluorescenza dell'apo-transferrina dopo l'interazione con Al3+, ma l'intensità è aumentata. Poiché l'eccitazione a 295 nm è specifica per i residui di triptofano, il triptofano, ma non la tirosina, deve essere responsabile della variazione dell'intensità di fluorescenza. La diminuzione della fluorescenza è il risultato del legame del Fe3+ con l'apo-transferrina. Lo spettro CD dell'apo-transferrina è stato leggermente influenzato nell'UV lontano dal legame con Al3+, ma è stato notato un cambiamento significativo nell'UV vicino, a circa 288 nm, dove la tirosina e il triptofano assorbono. Si conclude che un piccolo cambiamento conformazionale nella proteina è stato indotto dal legame di Al3+ con l'apo-transferrina.